Reversibilitas denaturasi protein. Denaturasi protein: inti proses, perubahan sifat protein, jenis denaturasi. Renaturasi protein, protein pendamping

DENATURASI - ini adalah perampasan protein dari sifat alami dan aslinya, disertai dengan penghancuran struktur kuaterner (jika ada), tersier, dan kadang-kadang sekunder dari molekul protein, yang terjadi ketika jenis ikatan disulfida dan lemah terlibat dalam pembentukan struktur ini dihancurkan. Struktur primernya dipertahankan karena dibentuk oleh ikatan kovalen yang kuat. Penghancuran struktur primer hanya dapat terjadi sebagai akibat hidrolisis molekul protein dengan perebusan yang berkepanjangan dalam larutan asam atau basa.

Faktor penyebab denaturasi protein

Faktor penyebab denaturasi protein dibedakan menjadi fisik Dan bahan kimia.

Faktor fisik

1. Suhu tinggi. Protein yang berbeda memiliki sensitivitas yang berbeda terhadap panas. Beberapa protein sudah mengalami denaturasi pada suhu 40-50 0 C. Protein tersebut disebut termolabil. Protein lain mengalami denaturasi pada suhu yang jauh lebih tinggi tahan panas.

2. Iradiasi ultraviolet

3. Sinar-X dan paparan radioaktif

4. USG

5. Dampak mekanis (misalnya getaran).

Faktor kimia

1. Asam dan basa pekat. Misalnya asam trikloroasetat (organik), asam nitrat (anorganik).

2. Garam logam berat (misalnya CuSO 4).

3. Pelarut organik (etil alkohol, aseton)

4. Tanaman alkaloid.

5. Urea dalam konsentrasi tinggi

5. Zat lain yang dapat memutus jenis ikatan lemah pada molekul protein.

Paparan faktor denaturasi digunakan untuk mensterilkan peralatan dan instrumen, serta sebagai antiseptik.

Renaturasi protein, protein pendamping.

Struktur tersier suatu protein ditentukan oleh struktur primernya. Hal ini dibuktikan dengan fakta bahwa beberapa protein mengalami denaturasi secara reversibel, yaitu. mampu mengembalikan konformasi asli - renaturasi. Contoh klasik: ribonuklease A benar-benar terdenaturasi dalam larutan urea, tetapi setelah menghilangkan urea, molekul enzim yang terdenaturasi ini mengembalikan struktur asli dan aktivitas katalitiknya. Dalam hal ini, bahkan ikatan disulfida pun dipulihkan.

Pendamping (Bahasa Inggris) pendamping) - kelas protein yang fungsi utamanya adalah mengembalikan struktur protein tersier atau kuaterner asli yang benar, serta pembentukan dan disosiasi kompleks protein.

Fungsi

Banyak pendamping merupakan protein kejutan panas, yaitu protein yang ekspresinya dimulai sebagai respons terhadap peningkatan suhu atau tekanan seluler lainnya. Panas sangat mempengaruhi pelipatan protein, dan beberapa pendamping terlibat dalam memperbaiki potensi kerusakan yang terjadi akibat kesalahan pelipatan protein. Pendamping lainnya terlibat dalam pelipatan protein yang baru dibuat saat mereka “ditarik keluar” dari ribosom. Dan meskipun sebagian besar protein yang baru disintesis dapat terlipat tanpa adanya pendamping, sejumlah kecil protein tertentu memerlukan kehadirannya.

Selain itu, protein pendamping memiliki fungsi regeneratif yang tinggi. Mereka melawan akar penyebab penuaan kulit. Diproduksi di sel kulit, pendamping berkontribusi pada pelipatan normal protein menjadi struktur kuaterner yang stabil. Berdasarkan protein kejutan panas, gel generasi baru dengan pendamping telah dibuat, yang membantu kulit mendapatkan protein yang hilang, karena produksi pendamping menurun seiring bertambahnya usia.

Jenis pendamping lainnya terlibat dalam pengangkutan zat melintasi membran, seperti di mitokondria dan retikulum endoplasma pada eukariota.

Denaturasi adalah proses kompleks di mana, di bawah pengaruh faktor eksternal (suhu, tekanan mekanis, aksi asam, basa, ultrasound, dll.), terjadi perubahan pada struktur makromolekul protein sekunder, tersier, dan kuaterner, yaitu. , struktur spasial asli (alami). Struktur primer, dan karenanya komposisi kimia protein, tidak berubah.

Selama pemasakan, denaturasi protein paling sering disebabkan oleh panas. Proses ini terjadi secara berbeda pada protein globular dan fibrilar.

Dalam protein globular, ketika dipanaskan, pergerakan termal rantai polipeptida di dalam globula meningkat; ikatan hidrogen yang menahannya pada posisi tertentu terputus dan rantai polipeptida terbuka dan kemudian terlipat dengan cara yang baru. Dalam hal ini, gugus hidrofilik polar (bermuatan) yang terletak di permukaan globul dan memastikan muatan dan stabilitasnya bergerak di dalam globul, dan gugus hidrofobik reaktif (disulfida, sulfhidril, dll.) yang tidak mampu menahan air muncul ke permukaannya. .

Denaturasi disertai dengan perubahan sifat terpenting protein:

hilangnya sifat individu (misalnya, perubahan warna daging saat dipanaskan karena denaturasi mioglobin);

hilangnya aktivitas biologis (misalnya, kentang, jamur, apel, dan sejumlah produk tanaman lainnya mengandung enzim yang menyebabkan warnanya menjadi gelap; jika terjadi denaturasi, protein enzim kehilangan aktivitas);

peningkatan serangan oleh enzim pencernaan (sebagai aturan, makanan yang mengandung protein yang diberi perlakuan panas dicerna lebih lengkap dan mudah);

hilangnya kemampuan untuk menghidrasi (larut, membengkak);

hilangnya stabilitas butiran protein, yang disertai dengan agregasinya (koagulasi, atau koagulasi protein).

Agregasi adalah interaksi molekul protein yang terdenaturasi, yang disertai dengan pembentukan partikel yang lebih besar. Secara eksternal, hal ini dinyatakan berbeda tergantung pada konsentrasi dan keadaan koloid protein dalam larutan. Jadi, dalam larutan dengan konsentrasi rendah (hingga 1%), protein yang terkoagulasi membentuk serpihan (busa di permukaan kaldu). Dalam larutan protein yang lebih pekat (misalnya putih telur), denaturasi membentuk gel kontinu yang menahan semua air yang terkandung dalam sistem koloid.

Protein, yang kurang lebih berupa gel encer (protein otot daging, unggas, ikan; protein sereal, kacang-kacangan, tepung setelah hidrasi, dll.), menjadi lebih padat selama denaturasi, dan dehidrasi terjadi dengan pemisahan cairan ke lingkungan. . Gel protein yang dipanaskan, biasanya, memiliki volume, berat, kekuatan mekanik dan elastisitas yang lebih kecil dibandingkan dengan gel asli dari protein asli (alami). Laju agregasi sol protein bergantung pada pH medium. Protein kurang stabil di dekat titik isoelektrik.

Untuk meningkatkan kualitas masakan dan produk kuliner, perubahan terarah pada reaksi lingkungan banyak digunakan. Jadi, saat mengasinkan daging, unggas, ikan sebelum digoreng; menambahkan asam sitrat atau anggur putih kering saat merebus ikan dan ayam; penggunaan pure tomat saat merebus daging, dll. menciptakan lingkungan asam dengan nilai pH jauh lebih rendah daripada titik isoelektrik protein produk. Karena lebih sedikit dehidrasi protein, produk menjadi lebih berair.

Protein fibrilar mengalami denaturasi secara berbeda: ikatan yang menahan heliks rantai polipeptidanya terputus, dan panjang protein fibril (untai) memendek. Ini mengubah sifat protein jaringan ikat daging dan ikan. literatur

Ada 2 jenis denaturasi:

Denaturasi reversibel - renaturasi atau reaktivasi - adalah proses di mana protein yang terdenaturasi, setelah menghilangkan zat yang terdenaturasi, kembali mengorganisir dirinya ke dalam struktur aslinya dengan pemulihan aktivitas biologis.

Denaturasi ireversibel adalah proses di mana aktivitas biologis tidak pulih setelah agen denaturasi dihilangkan.

Jadi, denaturasi disebabkan oleh faktor fisik: suhu, tekanan, pengaruh mekanis, radiasi ultrasonik dan pengion; faktor kimia: asam, basa, pelarut organik, alkaloid, garam logam berat.

Mencambuk putih telur dan krim mengubahnya menjadi busa, terdiri dari gelembung udara yang dikelilingi oleh lapisan protein tipis, yang pembentukannya disertai dengan terbukanya rantai polipeptida sebagai akibat dari putusnya ikatan akibat aksi mekanis. Jadi, selama pembentukan film, terjadi denaturasi protein sebagian atau seluruhnya. Jenis denaturasi ini disebut denaturasi protein permukaan.

Denaturasi termal protein sangat penting dalam proses kuliner. Mekanisme denaturasi termal protein dapat dilihat dengan menggunakan contoh protein globular. Molekul utama protein globular terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida yang terlipat menjadi lipatan dan membentuk gulungan. Struktur ini distabilkan oleh ikatan lemah, di antaranya ikatan hidrogen memainkan peran penting, membentuk jembatan silang antara rantai peptida paralel atau lipatannya.

Ketika protein dipanaskan, peningkatan pergerakan rantai atau lipatan polipeptida dimulai, yang menyebabkan putusnya ikatan rapuh di antara keduanya. Protein terbuka dan mengambil bentuk yang tidak biasa dan tidak alami, hidrogen dan ikatan lainnya terbentuk di tempat yang tidak biasa untuk molekul tertentu, dan konfigurasi molekul berubah. Akibatnya, terjadi lipatan dan penataan ulang lipatan, disertai dengan redistribusi gugus polar dan nonpolar, dan radikal nonpolar terkonsentrasi pada permukaan butiran, mengurangi hidrofilisitasnya. Selama denaturasi, protein menjadi tidak larut dan, pada tingkat yang lebih besar atau lebih kecil, kehilangan kemampuannya untuk membengkak.

Dengan perlakuan panas yang berkepanjangan, protein mengalami perubahan yang lebih besar terkait dengan penghancuran makromolekulnya. Pada perubahan tahap pertama, gugus fungsi dapat dipisahkan dari molekul protein dengan pembentukan senyawa yang mudah menguap seperti amonia, hidrogen sulfida, hidrogen fosfida, karbon dioksida, dll. Dengan terakumulasi dalam produk, mereka berpartisipasi dalam pembentukan rasa dan aroma. dari produk jadi. Dengan perlakuan hidrotermal lebih lanjut, protein dihidrolisis, dan ikatan primer (peptida) diputus dengan pembentukan zat nitrogen terlarut yang bersifat non-protein (misalnya, transisi kolagen menjadi glutin). Penghancuran protein dapat menjadi teknik memasak yang ditargetkan yang membantu mengintensifkan proses teknologi.

Konformasi (struktur) rantai peptida teratur dan unik untuk setiap protein. Dalam kondisi khusus, sejumlah besar ikatan putus, yang menstabilkan struktur spasial molekul senyawa. Akibat pecahnya, seluruh molekul (atau sebagian besarnya) berbentuk kusut yang acak. Proses ini disebut "denaturasi". Perubahan ini dapat dipicu oleh pemanasan dari enam puluh hingga delapan puluh derajat. Jadi, setiap molekul yang dihasilkan dari pemutusan mungkin berbeda konformasinya dengan molekul lainnya.

Denaturasi protein juga terjadi di bawah pengaruh zat apa pun yang dapat merusak ikatan non-kovalen. Proses ini dapat terjadi dalam kondisi basa atau asam, pada antarmuka fase, di bawah pengaruh zat tertentu (fenol, alkohol, dan lain-lain). Denaturasi protein juga dapat terjadi di bawah pengaruh guanidin klorida atau urea. Agen-agen ini membentuk ikatan lemah (hidrofobik, ionik, hidrogen) dengan gugus karbonil atau amino dari tulang punggung peptida dan dengan sejumlah kelompok radikal asam amino, menggantikan gugusnya sendiri di dalam molekul yang ada dalam protein. Akibatnya terjadi perubahan struktur sekunder dan tersier.

Resistensi terhadap agen denaturasi terutama bergantung pada adanya ikatan disulfida dalam molekul senyawa protein. Inhibitor trypsin memiliki tiga ikatan S-S. Jika dipulihkan, denaturasi protein terjadi tanpa pengaruh lain. Jika senyawa tersebut kemudian ditempatkan dalam kondisi di mana gugus SH sistein teroksidasi dan ikatan disulfida terbentuk, maka konformasi aslinya dikembalikan. Selain itu, keberadaan satu ikatan disulfida saja secara signifikan meningkatkan stabilitas struktur ruang.

Denaturasi protein biasanya disertai dengan penurunan kelarutannya. Bersamaan dengan itu, sering pula terbentuk endapan. Tampaknya dalam bentuk “protein terkoagulasi”. Jika konsentrasi senyawa dalam suatu larutan tinggi, seluruh larutan akan mengalami “koagulasi”, seperti misalnya yang terjadi pada perebusan telur ayam. Ketika didenaturasi, protein kehilangan aktivitas biologisnya. Penggunaan (larutan fenolik berair) sebagai zat antiseptik didasarkan pada prinsip ini.

Ketidakstabilan struktur spasial dan tingginya kemungkinan kehancuran di bawah pengaruh berbagai agen secara signifikan mempersulit isolasi dan studi protein. Masalah tertentu juga timbul ketika menggunakan senyawa dalam industri dan obat-obatan.

Jika denaturasi protein dilakukan dengan paparan suhu tinggi, maka dengan pendinginan lambat dalam kondisi tertentu terjadi proses renativasi - pemulihan konformasi asli (asli). Fakta ini membuktikan bahwa rantai peptida terlipat sesuai dengan struktur primernya.

Pembentukan konformasi asli (lokasi awal) merupakan proses yang spontan. Dengan kata lain, susunan ini sesuai dengan jumlah minimum energi bebas yang terkandung dalam molekul. Hasilnya, kita dapat menyimpulkan bahwa struktur spasial senyawa dikodekan dalam urutan asam amino dalam rantai peptida. Hal ini, pada gilirannya, berarti bahwa semua polipeptida yang serupa dalam pergantian asam amino (misalnya, rantai peptida mioglobin) akan memiliki konformasi yang sama.

Protein dapat memiliki perbedaan yang signifikan dalam struktur primernya, meskipun konformasinya secara praktis atau persis sama.

Denaturasi protein adalah proses yang berhubungan dengan terganggunya struktur molekul sekunder, tersier, dan kuaterner di bawah pengaruh berbagai faktor.

Fitur Proses

Hal ini disertai dengan terungkapnya ikatan polipeptida, yang dalam larutan awalnya disajikan dalam bentuk kumparan acak.

Proses denaturasi protein disertai dengan hilangnya cangkang hidrasi, pengendapan protein, dan hilangnya sifat aslinya.

Di antara faktor utama yang memicu proses denaturasi, kami menyoroti parameter fisik: tekanan, suhu, aksi mekanis, pengion, dan radiasi ultrasonik.

Denaturasi protein terjadi di bawah pengaruh pelarut organik, asam mineral, basa, garam logam berat, dan alkaloid.

Jenis

Dalam biologi, ada dua jenis denaturasi:

• Denaturasi protein reversibel (renaturasi) melibatkan proses di mana protein yang terdenaturasi, setelah menghilangkan semua zat yang mengalami denaturasi, dikembalikan ke struktur aslinya. Dalam hal ini, aktivitas biologis kembali sepenuhnya.
• Denaturasi ireversibel melibatkan penghancuran total molekul; bahkan setelah reagen denaturasi dihilangkan dari larutan, aktivitas fisiologis tidak kembali.

Fitur protein terdenaturasi

Setelah terjadi denaturasi protein, ia memperoleh sifat-sifat tertentu:

1. Dibandingkan dengan molekul protein asli, jumlah gugus fungsional atau reaktif dalam molekul meningkat.
2. Kelarutan dan pengendapan protein menurun, yang difasilitasi oleh hilangnya membran air. Strukturnya terungkap, radikal hidrofobik muncul, netralisasi muatan fragmen polar diamati.
3. Konfigurasi molekul protein berubah.
4. Aktivitas biologis hilang, alasannya adalah pelanggaran terhadap struktur asli.

Konsekuensi

Setelah denaturasi, struktur padat asli bertransisi menjadi bentuk longgar dan melebar, dan penetrasi enzim yang diperlukan untuk penghancuran ke dalam ikatan peptida disederhanakan.

Konformasi molekul protein ditentukan oleh pembentukan ikatan dalam jumlah yang cukup antara berbagai bagian rantai polipeptida tertentu.

Protein, yang terdiri dari sejumlah atom yang cukup yang berada dalam gerakan kacau terus menerus, berkontribusi pada pergerakan tertentu dari bagian rantai polipeptida, yang menyebabkan gangguan pada keseluruhan struktur protein dan penurunan fungsi fisiologisnya.

Protein memiliki labilitas konformasi, yaitu kecenderungan terhadap perubahan kecil konformasi yang terjadi akibat putusnya beberapa ikatan dan pembentukan ikatan lainnya.

Denaturasi suatu protein menyebabkan perubahan sifat kimia dan kemampuannya berinteraksi dengan zat lain. Terjadi perubahan struktur spasial dan luas kontak langsung dengan molekul lain, serta konformasi keseluruhan secara keseluruhan. Perubahan konformasi yang diamati mempunyai implikasi terhadap fungsi protein dalam sel hidup.

Mekanisme kehancuran

Proses denaturasi protein melibatkan penghancuran ikatan kimia (hidrogen, disulfida, elektrostatik) yang menstabilkan tingkat tertinggi organisasi molekul protein. Akibatnya, struktur spasial protein berubah. Dalam banyak situasi tidak terjadi kerusakan pada struktur utamanya. Hal ini memungkinkan protein untuk menggulung secara spontan setelah rantai polipeptida terlepas, sehingga menciptakan “bola acak”. Dalam situasi seperti itu, ada transisi ke keadaan tidak teratur, yang memiliki perbedaan signifikan dari konformasi aslinya.

Kesimpulan

Suhu denaturasi protein melebihi 56 derajat Celcius. Tanda-tanda khas denaturasi molekul protein yang ireversibel adalah penurunan kelarutan dan hidrofilisitas molekul, peningkatan aktivitas optik, penurunan stabilitas larutan protein, dan peningkatan viskositas.

Denaturasi menyebabkan partikel berkumpul dan dapat mengendap. Jika suatu protein terkena zat denaturasi dalam waktu singkat, ada kemungkinan besar pemulihan struktur protein asli. Proses-proses ini banyak digunakan dalam pengolahan makanan, pengalengan, pembuatan sepatu, pakaian, dan selama pengeringan buah-buahan dan sayuran. Denaturasi digunakan dalam kedokteran hewan, kedokteran, klinik, farmasi, dan ketika melakukan studi biokimia yang berkaitan dengan pengendapan protein dalam bahan biologis. Selanjutnya dilakukan identifikasi zat non-protein dan zat bermolekul rendah dalam larutan uji, sehingga dapat ditentukan kandungan kuantitatif zat tersebut. Saat ini, mereka sedang mencari cara untuk melindungi molekul protein dari kehancuran.

Denaturasi– ini merupakan pelanggaran terhadap struktur spasial asli molekul protein di bawah pengaruh pengaruh eksternal.

Pengaruh eksternal tersebut termasuk pemanasan (denaturasi termal); guncangan, pemukulan dan pengaruh mekanis mendadak lainnya (denaturasi permukaan); konsentrasi tinggi ion hidrogen atau hidroksil (denaturasi asam atau basa); dehidrasi intensif selama pengeringan dan pembekuan produk, dll.

Untuk proses teknologi produksi pangan, denaturasi termal protein merupakan hal yang paling penting secara praktis. Ketika protein dipanaskan, pergerakan termal atom dan rantai polipeptida dalam molekul protein meningkat, akibatnya apa yang disebut ikatan silang lemah antara rantai polipeptida (misalnya, hidrogen) dihancurkan, dan interaksi hidrofobik dan lainnya antar sisi rantai melemah. Akibatnya, konformasi rantai polipeptida pada molekul protein berubah. Pada protein globular, butiran protein terbuka, diikuti dengan pelipatan menjadi tipe baru; Ikatan kuat (kovalen) dari molekul protein (peptida, disulfida) tidak terputus selama penataan ulang tersebut. Denaturasi termal protein kolagen fibrilar dapat direpresentasikan dalam bentuk peleburan, karena akibat rusaknya sejumlah besar ikatan silang antara rantai polipeptida, struktur fibrilarnya menghilang, dan serat kolagen berubah menjadi massa kaca padat.

Dalam penataan ulang molekul protein selama denaturasi, peran aktif dimiliki oleh air, yang berpartisipasi dalam pembentukan struktur konformasi baru dari protein yang terdenaturasi. Protein anhidrat lengkap yang diisolasi dalam bentuk kristal sangat stabil dan tidak mengalami denaturasi bahkan ketika dipanaskan dalam waktu lama hingga suhu 100 °C atau lebih tinggi. Semakin tinggi hidrasi protein dan semakin rendah konsentrasinya dalam larutan, semakin kuat efek denaturasi pengaruh luar.

Denaturasi disertai dengan perubahan sifat terpenting protein: hilangnya aktivitas biologis, spesifisitas spesies, kemampuan terhidrasi (larut, membengkak); peningkatan kemampuan serangan oleh enzim proteolitik (termasuk enzim pencernaan); meningkatkan reaktivitas protein; agregasi molekul protein.

Hilangnya aktivitas biologis protein akibat denaturasi termal menyebabkan inaktivasi enzim yang terkandung dalam sel tumbuhan dan hewan, serta kematian mikroorganisme yang masuk ke dalam produk selama produksi, transportasi, dan penyimpanannya. Secara umum proses ini dinilai positif, karena produk jadi, tanpa adanya kontaminasi ulang oleh mikroorganisme, dapat disimpan dalam waktu yang relatif lama (didinginkan atau dibekukan).

Akibat hilangnya kekhususan spesies oleh protein, nilai gizi produk tidak berkurang. Dalam beberapa kasus, sifat protein ini digunakan untuk mengontrol proses teknologi. Misalnya, dengan mengubah warna kromoprotein daging, mioglobin, dari merah menjadi coklat muda, kesiapan kuliner sebagian besar hidangan daging dapat dinilai.

Hilangnya kemampuan protein untuk terhidrasi dijelaskan oleh fakta bahwa ketika konformasi rantai polipeptida berubah, gugus hidrofobik muncul pada permukaan molekul protein, dan gugus hidrofilik tersumbat akibat pembentukan ikatan intramolekul.

Peningkatan hidrolisis protein terdenaturasi oleh enzim proteolitik dan peningkatan sensitivitasnya terhadap banyak reagen kimia dijelaskan oleh fakta bahwa dalam protein asli, gugus peptida dan banyak gugus fungsional (reaktif) dilindungi oleh cangkang hidrasi eksternal atau terletak di dalam gumpalan protein dan dengan demikian terlindungi dari pengaruh eksternal.

Selama denaturasi, kelompok-kelompok ini muncul di permukaan molekul protein.

Pengumpulan - ini adalah interaksi molekul protein yang terdenaturasi, akibatnya terbentuk ikatan antarmolekul, baik yang kuat, misalnya disulfida, maupun banyak ikatan lemah.

Konsekuensi dari agregasi molekul protein adalah terbentuknya partikel yang lebih besar. Konsekuensi dari agregasi lebih lanjut partikel protein bervariasi tergantung pada konsentrasi protein dalam larutan. Dalam larutan dengan konsentrasi rendah, serpihan protein terbentuk, mengendap atau mengapung ke permukaan cairan (seringkali membentuk busa). Contoh agregasi jenis ini adalah pengendapan serpihan laktoalbumin yang terdenaturasi (saat susu direbus), pembentukan serpihan protein dan busa pada permukaan kaldu daging dan ikan. Konsentrasi protein dalam larutan ini tidak melebihi 1%.

Ketika protein terdenaturasi dalam larutan protein yang lebih pekat, jeli kontinu terbentuk sebagai hasil agregasinya, yang menahan semua air yang terkandung dalam sistem. Jenis agregasi protein ini diamati selama perlakuan panas terhadap daging, ikan, telur dan berbagai campuran berdasarkan bahan tersebut. Konsentrasi protein optimal dimana larutan protein membentuk jeli kontinyu pada kondisi pemanasan tidak diketahui. Mengingat kemampuan protein untuk membentuk jeli bergantung pada konfigurasi (asimetri) molekul, maka harus diasumsikan bahwa batas konsentrasi yang ditunjukkan berbeda untuk protein yang berbeda.

Protein dalam keadaan jeli yang kurang lebih jenuh air menjadi lebih padat selama denaturasi termal, yaitu. dehidrasi terjadi dengan keluarnya cairan ke lingkungan. Jeli yang dipanaskan biasanya memiliki volume, berat, plastisitas yang lebih kecil, serta peningkatan kekuatan mekanik dan elastisitas yang lebih besar dibandingkan dengan jeli asli yang terbuat dari protein asli. Perubahan ini juga merupakan konsekuensi dari agregasi molekul protein yang terdenaturasi. Karakteristik reologi jeli yang dipadatkan bergantung pada suhu, pH medium, dan lama pemanasan.

Denaturasi protein dalam jeli, disertai pemadatan dan pemisahan air, terjadi selama perlakuan panas pada daging, ikan, pemasakan kacang-kacangan, dan produk adonan kue.

Setiap protein mempunyai suhu denaturasi tertentu. Dalam produk makanan dan produk setengah jadi, tingkat suhu terendah biasanya dicatat di mana perubahan denaturasi yang terlihat pada protein yang paling labil dimulai. Misalnya, untuk protein ikan, suhunya sekitar 30 C, untuk putih telur - 55 C.

Pada nilai pH yang mendekati titik isoelektrik protein, denaturasi terjadi pada suhu yang lebih rendah dan disertai dengan dehidrasi maksimum protein. Pergeseran pH medium ke satu sisi atau sisi lain dari titik isoelektrik protein membantu meningkatkan stabilitas termalnya. Jadi, globulin X, diisolasi dari jaringan otot ikan, yang memiliki titik isoelektrik pada pH 6,0, mengalami denaturasi pada 50 °C dalam lingkungan sedikit asam (pH 6,5), dan pada 80 °C dalam lingkungan netral (pH 7,0).

Reaksi lingkungan juga mempengaruhi derajat dehidrasi protein dalam jeli selama perlakuan panas terhadap produk. Perubahan terarah pada reaksi lingkungan banyak digunakan dalam teknologi untuk meningkatkan kualitas masakan. Jadi, ketika merebus unggas, ikan, merebus daging, mengasinkan daging dan ikan sebelum digoreng, asam, anggur atau bumbu asam lainnya ditambahkan untuk menciptakan lingkungan asam dengan nilai pH jauh di bawah titik isoelektrik protein produk. Dalam kondisi ini, dehidrasi protein dalam jeli berkurang dan produk jadi menjadi lebih berair.

Dalam lingkungan asam, kolagen daging dan ikan membengkak, suhu denaturasinya menurun, transisi menjadi glutin dipercepat, sehingga menghasilkan produk jadi yang lebih empuk.

Suhu denaturasi protein meningkat dengan adanya protein lain yang lebih termostabil dan beberapa zat non-protein, seperti sukrosa. Sifat protein ini digunakan ketika, selama perlakuan panas, diperlukan peningkatan suhu campuran (misalnya, untuk tujuan pasteurisasi), mencegah denaturasi protein. Denaturasi termal beberapa protein dapat terjadi tanpa perubahan nyata dalam larutan protein, seperti yang diamati, misalnya, pada kasein susu.

Produk makanan yang dimasak mungkin mengandung lebih banyak atau lebih sedikit protein asli yang tidak didenaturasi, termasuk beberapa enzim.